Utilizamos cookies para mejorar su experiencia.Al continuar navegando en este sitio, acepta nuestro uso de cookies.Más información.Un dominio de unión al receptor (RBD) es una parte clave de un virus ubicado en su dominio de "punta" que le permite acoplarse a los receptores del cuerpo para ingresar a las células y provocar una infección.Estos también son los principales objetivos en la prevención y el tratamiento de infecciones virales, incluido el síndrome respiratorio agudo severo coronavirus 2 (SARS-CoV-2), el virus que causa el COVID-19.Modelo de estructura del nuevo dominio de unión al receptor de picos de coronavirus (rosa) complejado con su receptor ACE2 (azul).Haber de imagen: Volodymyr Dvornyk/Shutterstock.comUn dominio de unión al receptor (RBD) es un fragmento inmunogénico corto de un virus que se une a una secuencia de receptor endógeno específico para ingresar a las células huésped.Específicamente, estos se refieren a una parte de la glicoproteína 'pico' (dominio S) que se necesita para interactuar con los receptores endógenos para facilitar la fusión de la membrana y el suministro al citoplasma.Típicamente, el dominio S también es el sitio de los anticuerpos neutralizantes.La entrada de beta-coronavirus, como el coronavirus del síndrome respiratorio agudo severo (SARS-CoV), el virus que causa el SARS, requiere la unión de su glicoproteína de pico, dominio 'S', al receptor ACE2 en el cuerpo.Los coronavirus están salpicados de dichos dominios S en toda su superficie que dan la apariencia de una gran apariencia distintiva de 'corona' y, por lo tanto, el nombre de virus 'corona'/corona.Cada dominio S es una proyección de superficie de alrededor de 20 nm que rodea la periferia del coronavirus y varía considerablemente entre los diferentes coronavirus.Dentro del dominio S del SARS-CoV, hay un dominio corto (dentro de la subunidad S1) que contiene solo 2 sitios de glicosilación que secretan fragmentos cortos de RBD (por glicosilación) que se pliegan y se unen al receptor ACE2.Un sitio de glicosilación funcional es suficiente para crear un fragmento RBD que pueda unirse a ACE2.Las mutaciones específicas dentro de los residuos de aminoácidos RBD (por ejemplo, K390) conducen a una disminución de la afinidad por ACE2.Por lo tanto, la unión del RBD viral en su dominio S es un paso esencial para la fusión de la membrana y la entrada en las células huésped diana, ya que lleva al dominio S2 a transitar de un estado previo a la fusión a un estado estable posterior a la fusión. a la membrana.Con respecto al coronavirus relacionado con el síndrome respiratorio de Oriente Medio (MERS-CoV), el virus que causa el MERS, la diferencia clave entre el MERS-Cov y el SARS-CoV es el dominio S viral (S1).En MERS-CoV, una glicoproteína de membrana tipo I de 1353 aminoácidos se ensambla en trímeros que forman los "picos" que se unen y fusionan con el receptor DPP4/CD26.El MERS-CoV RBD (E367 e Y606) forma un complejo con el dominio extracelular de DDP-4 (S39-P766).Por lo tanto, aunque los dominios centrales de CoV siguen siendo muy similares, su secuencia RBD varía considerablemente, lo que influye en la diferente afinidad del receptor.Ilustración de SARS-CoV-2.Haber de imagen: Kateryna Kon/Shutterstock.comSimilar al SARS-CoV, el SARS-CoV-2 (el virus que causa el COVID-19) se une al receptor ACE2 para ingresar a las células epiteliales respiratorias y digestivas.El dominio S del SARS-CoV-2 contiene un RBD que le permite unirse a ACE2 y fusionarse en la membrana de las células epiteliales.El RBD del dominio S1 del SARS-CoV-2 se une fuertemente a la ACE2 humana y de murciélago.El RBD del SARS-CoV-2 está ubicado entre los residuos 331-524 (o Thr333-Gly526 en un estudio diferente) del dominio S1, lo que le permite unirse a ACE2, y con más fuerza que el SARS-CoV (según algunos estudios). lo que puede reflejar la mayor infecciosidad del SARS-CoV-2 en comparación con el SARS-CoV.El SARS-CoV-2 RBD tiene una hoja beta antiparalela retorcida de 5 hebras con hélices y bucles de conexión cortos.En el núcleo, entre las cadenas β4-7, hay una inserción extendida adicional que contiene cadenas cortas β5-6.Esta extensión es donde está el motivo de unión al receptor (RBM), que contiene los residuos de contacto que le permiten unirse a ACE2.La identificación del RBD puede ayudar a conducir al desarrollo de anticuerpos monoclonales (o policlonales) (vacunas) en el tratamiento y la prevención de la infección por coronavirus, ya que el RBD es el sitio de muchos de los principales anticuerpos neutralizantes, lo que evita que el virus se una al receptor ( ACE2/DPP4).Los estudios han demostrado que los anticuerpos policlonales específicos de SARS-CoV RBD pueden reaccionar de forma cruzada con la proteína SARS-CoV-2 RBD para inhibir su entrada en ACE2 in vitro (células de expresión humana).Además, los anticuerpos policlonales del SARS-CoV RBD también pueden neutralizar de forma cruzada la infección pseudoviral del SARS-CoV-2, lo que lleva a la posibilidad de crear una vacuna basada en el SARS-CoV-RBD para la prevención del SARS-CoV-2.Por lo tanto, el plasma convaleciente de pacientes con SARS y COVID-19 recuperados se está analizando en términos de tratamiento y prevención para COVID-19.Se están llevando a cabo muchos estudios sobre el plasma convaleciente en COVID-19, y sugieren que no es efectivo más adelante en la enfermedad hospitalaria grave, pero aún puede ser una opción para el tratamiento temprano o preventivo.Muchos anticuerpos generados contra el SARS-CoV han mostrado resultados mixtos con respecto al SARS-CoV-2, con solo uno (CR3002) que puede unirse a ambos que se dirige a una porción del SARS-CoV-2 RBD.El plasma convaleciente de pacientes con SARS recuperados que reacciona de forma cruzada con el SARS-CoV-2 requiere un análisis más profundo de la secuencia del RBD que se ve afectado en el desarrollo de vacunas preventivas fuertes y exitosas.Por lo tanto, estudiar el RBD de SARS-CoV-2 es importante para terapias y vacunas exitosas.Ahora se han creado y administrado con éxito muchas vacunas diferentes para el SARS-CoV-2.En resumen, un RBD es un componente crítico de la glicoproteína de pico viral que se encuentra en los coronavirus, incluido el SARS-CoV-2, el virus que causa el COVID-19.La unión del RBD en el dominio de la espiga es un paso crítico que permite que los coronavirus se unan a los receptores corporales diana (como ACE2 en las células epiteliales respiratorias) y entren en las células para causar infección.Por lo tanto, el RBD es un objetivo importante para la neutralización de anticuerpos, ya sea a través de vacunas diseñadas o plasma convaleciente de pacientes recuperados.Si bien ahora se administran muchas vacunas en todo el mundo (marzo de 2021), los ensayos de plasma convaleciente están teniendo resultados mixtos.Osman es investigador asociado postdoctoral en la Universidad de Sheffield y estudia el impacto de la enfermedad cardiovascular (aterosclerosis) en la función neurovascular en la demencia vascular y la enfermedad de Alzheimer utilizando modelos preclínicos y técnicas de neuroimagen.Trabaja en el Departamento de Infecciones, Inmunidad y Enfermedades Cardiovasculares de la Facultad de Medicina de Sheffield.Utilice uno de los siguientes formatos para citar este artículo en su ensayo, documento o informe:Shabir, Osmán.(08 de marzo de 2021).¿Qué es un dominio de unión a receptor (RBD)?.Noticias-Médica.Recuperado el 14 de octubre de 2022 de https://www.news-medical.net/health/What-is-a-Receptor-Binding-Domain-(RBD).aspx.Shabir, Osmán."¿Qué es un dominio de unión a receptor (RBD)?".Noticias-Médica.14 de octubre de 2022.